Disulfide Bonds Reduce the Toxicity of the Amyloid Fibrils Formed by an Extracellular Protein

Abstract:

In stabilem Zustand: Disulfidbindungen stabilisieren gefaltete Proteine primär dadurch, dass sie die Entropiekosten der Faltung minimieren. Solche Vernetzungen vermindern auch die giftige Aggregation, indem sie die Bildung von hoch strukturierten Amyloidfasern begünstigen (siehe Bild). Es wird vorgeschlagen, dass Disulfidbindungen in extrazellulären Proteinen durch evolutionären Druck selektiert wurden, weil sie die Bildung giftiger Aggregate verringern.